等温滴定量热（Isothermal Titration Calorimetry，ITC）是一种在溶液体系中直接测量分子结合热效应的生物物理检测技术，能够在无需标记、无需固定的条件下对生物分子相互作用进行定量分析。ITC 通过记录滴定过程中产生的放热或吸热信号，可一次性获得 KD（亲和力）、ΔH（焓变）、ΔS（熵变）以及结合化学计量数 n 等关键参数，从而深入解析分子互作的驱动力与结合机制。该技术适用于蛋白-蛋白、蛋白-小分子、蛋白-多肽、蛋白-核酸等多种体系，尤其适合用于药物研发中的配体结合验证、机制研究与候选分子表征，为科研与创新药开发提供高质量的热力学数据支持。
• 样品不需荧光/化学修饰
• 保持天然构象与活性
• 避免标记引入的偏差
• 结果更接近真实状态
• 一次获得 KD 亲和力
• 同时输出 ΔH 焓变
• 计算 ΔS 熵变与 ΔG
• 支持 n 计量比解析
• 全程在溶液环境进行
• 无需固定化或包被
• 降低表面效应干扰
• 更适合机制研究分析
• 判断焓驱动或熵驱动
• 揭示结合过程本质差异
• 支持构效关系优化
• 辅助候选分子决策
• 热信号曲线实时可见
• 数据拟合模型成熟
• 参数输出清晰易读
• 报告更具说服力
·优势介绍文字优势介绍文字·优势介绍文字优势介绍文字·优势介绍文字优势介绍文字
·优势介绍文字优势介绍文字·优势介绍文字优势介绍文字·优势介绍文字优势介绍文字
ITC 最大优势是什么？适合用来解决什么问题？
ITC 的优势在于它能在接近真实溶液环境中直接测量结合热效应，因此可以在一次实验中获得亲和力与热力学参数（KD、ΔH、ΔS、n）。相比只给出亲和力的方法，ITC 更适合用于解释结合机制、比较不同分子或不同突变体的结合驱动力差异，尤其适合药物研发、蛋白工程与深入表征类项目。
ITC 能测哪些相互作用类型？
ITC 可用于多种分子互作，包括蛋白–蛋白、蛋白–小分子、蛋白–多肽、蛋白–核酸等体系。特别是在小分子结合研究中，ITC 能提供焓驱动/熵驱动信息，对化合物优化与结构改造的方向判断非常有帮助。对于多位点结合或复杂机制，ITC 也能提供更丰富的解释空间。
亲和力特别强（pM～nM级）还能测得准吗？
亲和力非常强时确实更具挑战性，因为滴定曲线可能很快饱和，导致拟合窗口变窄、参数不稳定。针对这种情况，我们通常会通过降低有效结合强度（例如加入竞争配体、调低浓度、改变实验策略）来扩大可测区间，从而提高拟合可靠性。若仍不适配，也可以结合 SPR 等方法作为补充手段。
缓冲液一定要完全一致吗？透析/换液必须做吗？
缓冲一致性非常重要，因为只要滴定物与被滴定物缓冲差异明显，就会产生较强的稀释热或离子交换热背景，直接影响数据质量。一般建议做透析或缓冲置换，让两者处于相同体系，这样更容易得到干净的基线和可拟合的曲线。如果无法完全一致，也需要通过空白对照和实验设计来尽量扣除背景影响。
Recombinant
Researcher
Countries Served
Certified Quality
